Dados do Trabalho

Título

MODIFICAÇÃO DA PROTEÍNA DE ARROZ POR HIDRÓLISE ENZIMÁTICA E TRATAMENTO TÉRMICO

Introdução

A proteína de arroz possui elevada qualidade nutricional, é hipoalergênica e apresenta alta digestibilidade. No entanto, a baixa solubilidade em água desta proteína, dificulta seu potencial de aplicação em produtos alimentícios. Neste contexto, o objetivo deste trabalho foi estudar a modificação da proteína de arroz por método físico e enzimático para posterior aplicação em emulsões.

Material e Métodos

Soluções de proteína de arroz (5,0% m/m) foram submetidas a tratamento térmico (temperatura de 65°C e 85°C) durante 30 min, seguido de resfriamento imediato. A modificação por hidrólise enzimática ocorreu utilizando a enzima Alcalase em condições ótimas (pH 6,5 a 50°C). O concentrado proteico de arroz (RPC) obtido pelos métodos físico e enzimático foi denominado como RPF e RPE, respectivamente. Após as modificações, o RPC (amostra não tratada), o RPF65, RPF85 e RPE foram caracterizados quanto a solubilidade e tensão interfacial.

Resultados e Discussão

A solubilidade do RPF65 (35,9±1,02) e RPF85 (38,0±0,03) e RPE (79,5±0,40) foram superiores quando comparadas à solubilidade do RPC (1,1±0,02). Este resultado foi correlacionado com o maior desdobramento da proteína quando estas foram submetidas aos processos que visavam modificação. Na amostra RPE, grupos de aminoácidos das moléculas de proteína podem ter sido expostos na superfície após o processo de hidrólise. E consequentemente, a interação com as moléculas de água provocou o aumento da solubilidade. As amostras modificadas mostraram menor tensão interfacial, sendo que a RPE apresentou a maior redução na tensão interfacial comparada a RPF65 e RPF85. Este resultado ocorreu devido a maior solubilidade de RPE. Quanto maior a solubilidade, melhor a capacidade da proteína de migrar para a interface e reduzir a tensão interfacial.

Conclusão

Nossos resultados mostraram uma promissora oportunidade de uso da proteína de arroz como estabilizante de emulsões.